Lac-Repressor

aus Wikipedia, der freien Enzyklopädie
Zur Navigation springen Zur Suche springen
Struktur des Lac-Repressors
Bindung des lac-Repressors

Der Lac-Repressor (Lacl) ist ein DNA-bindendes Protein, welches die Expression von Genen hemmt, die für den Abbau von Lactose zuständig sind (lacZ, lacY und lacA). Bei fehlender Lactosekonzentration kann der lac-Repressor an jeweils zwei Promotorregionen gleichzeitig anbinden, um die Expression der Strukturgene, wie die β-Galactosidase, zu hemmen.

Strukturell handelt es sich beim Repressor um ein Homotetramer.[1] Dieses bindet in der kleinen Furche der doppelsträngigen DNA.[2] Das Tetramer besteht aus zwei DNA-bindenden Untereinheiten, die jeweils aus zwei Monomeren zusammengesetzt sind. Jedes Monomer besteht aus vier unterschiedlichen Teilen:

  1. Einer DNA-bindenden Helix-turn-helix-Struktur (beinhaltet zwei lacl-Proteine, die einen Operator binden)
  2. Einem Linker (verbindet DNA-Bindestelle mit Induktor-bindender Domäne)
  3. Induktor-bindenden Domänen (bindet Allolactose oder IPTG)
  4. Einer Tetramerisationshelix (verbindet die vier Monomere in einem α-Helix-Bündel)

Einzelnachweise

[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]
  1. M. Lewis: The lac repressor. In: Comptes rendus biologies. Band 328, Nummer 6, Juni 2005, S. 521–548, doi:10.1016/j.crvi.2005.04.004, PMID 15950160. (freier Volltextzugriff)
  2. R. T. Sauer: Lac repressor at last. In: Structure. Band 4, Nummer 3, März 1996, S. 219–222, doi:10.1016/s0969-2126(96)00025-1, PMID 8805532. (freier Volltextzugriff)